【醫學百科●α-螺旋】

楊籍富

【醫學百科●α-螺旋】

 

拼音

 

αluóxuán

 

英文參考

 

α-helixα-螺旋是存在于各種天然蛋白質中的一種特定的螺旋狀肽鏈立體結構（見圖）。

 

由于羊毛和皮革等工業的需要，英美科學家自20世紀30年代始就利用X射線衍射技術研究毛、發、蹄、皮等不溶性蛋白質，發現它們都有有規則的立體結構。

 

50年代初，L．C．波林首先提出一種名為α-螺旋的結構模型，很好地解釋了毛發等的X射線衍射圖譜，自此α-螺旋被普遍認為是蛋白質分子的一種基本結構。

 

α-螺旋結構的主要特征為：①肽鏈以螺旋狀盤卷前進，每圈螺旋由3.6個氨基酸構成，螺圈間距（螺距）為5.44埃；

 

②螺旋結構被規則排布的氫鍵所穩定，氫鍵排布的方式是：每個氨基酸殘基的N—H與其氨基側相間三個氨基酸殘基的C＝O形成氫鍵。

 

這樣構成的由一個氫鍵閉合的環，包含13個原子。

 

因此，α-螺旋常被準確地表示為3.613螺旋。

 

螺旋的盤繞方式一般有右手旋轉和左手旋轉，在蛋白質分子中實際存在的是右手螺旋。

 

50年代末60年代初，J．C．肯德魯與M．F．佩魯茨用X射線衍射法相繼解出了結晶肌紅蛋白和血紅蛋白的立體結構，此后陸續又解出了大量蛋白質的立體結構。

 

這些結果證明，α-螺旋的確廣泛存在于各類蛋白質分子中，不過有時與當初L．C．波林確定的某些參數值有些偏離。

 

引用：http://big5.wiki8.com/.A6.C1.2Dluoxuan_108035/