【在細菌中的蛋白質刺激量子相干】
<P align=center><STRONG><FONT size=5>【<FONT color=red>在細菌中的蛋白質刺激量子相干</FONT>】</FONT></STRONG></P><P><STRONG></STRONG> </P>
<P align=center><STRONG></STRONG></P>
<P><STRONG></STRONG> </P>
<P><STRONG>潮濕、 溫暖和協調一致: 複雜的 pigment–protein</STRONG></P>
<P><BR><STRONG>一個新的植物光合作用如何涉及量子相干理論提出物理學家在英國、 德國和西班牙。</STRONG></P>
<P><BR><STRONG>這項最新研究基於研究的生物,生活在海下深尚未能夠將陽光轉化為能量。</STRONG></P>
<P><BR><STRONG>研究表明分子的震動不摧毀的一致性 — — 正如先前以為 — — 但寧可永久化和甚至重新生成的一致性。</STRONG></P>
<P><BR><STRONG>發現提供了更好地理解如何盡可能多的 99%的光的能量吸收由光合作用細胞成功傳輸到中電能量哪裡化學能量轉換的儲存格的位置。</STRONG></P>
<P><BR><STRONG>工作開闢了在量子器件使用自然靈感設計的可能性。</STRONG></P>
<P><BR><STRONG>直到最近,生活系統被認為是過於潮濕和溫暖的依靠微妙量子糾纏和一致性等屬性。</STRONG></P>
<P><BR><STRONG>問題是這些屬性衰變迅速通過隨機的東西在外面的世界,如振動分子相互作用。</STRONG></P>
<P><BR><STRONG>然而,過去十年的物理學家已經開始懷疑量子特性在生化過程 — — 包括光合作用中發揮重要的作用。</STRONG></P>
<P><BR><STRONG>此最新工作是由亞曆克斯欽 (現在劍橋大學) 和同事在烏爾姆和卡塔赫納技術大學理論物理學研究所。</STRONG></P>
<P><BR><STRONG>團隊看著叫住海洋表面低於 2000 米的綠硫細菌的有機體。所以小陽光細菌不能失去單光子 — — 的確在那裡,它們吸收的光幾乎 100%變成了食物。</STRONG></P>
<P><BR><STRONG>激發的態</STRONG></P>
<P><BR><STRONG>當陽光照射植物的表面時,能量轉移通過顏料的鏈子到反應中心,那裡它被轉換成化學能量。</STRONG></P>
<P><BR><STRONG>那些顏料是由蛋白質,一起創建 pigment–protein 配合物或生產力促進中心舉行的地方。</STRONG></P>
<P><BR><STRONG>生產力促進中心有效充當走廊和能量本身遊記分子激發的態或分子激子的形式。</STRONG></P>
<P><BR><STRONG>這些激子都能夠通過從一個分子跳到下一步在 PPC 沿移動。</STRONG></P>
<P><BR><STRONG>在 2007 年格雷厄姆 · 弗萊明和他的同事在美國表明這些激子陳列是指激子可能會同時存在,幾個不同的概率的量子態的疊加態的量子相干。</STRONG></P>
<P><BR><STRONG>連貫性還允許激到反應中心同時,探索多種途徑最終選擇速度最快、最有效的選項。所示是人造的太陽能電池 (這也依賴激子),這次行程越長,就越有可能它是能量將消散之前它到達其目的地。</STRONG></P>
<P><BR><STRONG>優化功能</STRONG></P>
<P><BR><STRONG>在光合作用中的量子效應的存在感到驚訝的物理學家和生物學家,和左他們就會想如何脆弱的量子態能生存在一個活有機體。</STRONG></P>
<P><BR><STRONG>更具體地說,研究組發現 coherenent 國家存在的激子的能量狀態的一致性時間長於 100 倍。</STRONG></P>
<P><BR><STRONG>什麼説明這些活得足夠長以確保安全通行,幾乎 100%的生物吸收光子能量的波狀態。</STRONG></P>
<P><BR><STRONG>這個最新的研究表明答案在於蛋白質在生產力促進中心,為色素分子提供結構支援。</STRONG></P>
<P><BR><STRONG>新的計算表明這些蛋白質是運輸系統比以前所想像的更積極參與者。</STRONG></P>
<P><BR><STRONG>蛋白質的固有振動頻率產生共鳴與激波,並像推蕩秋千的孩子的家長,蛋白質結構保持振盪而不遏抑激子。</STRONG></P>
<P><BR><STRONG>事實上,激子可能將其振動傳遞到的蛋白結構,然後將其返回到激子,從而恢復其連貫性。</STRONG></P>
<P><BR><STRONG>團隊成員馬丁 Plenio 說:人們不查看此蛋白質結構,積極説明採取地方生物系統中的量子現象。</STRONG></P>
<P><BR><STRONG>這真的是思考事物的新方式</STRONG></P>
<P><BR><STRONG>絕對不是噪音</STRONG></P>
<P><BR><STRONG>該小組的結論來自精確分析蛋白質的振動,使用來自 Markus 很難和同事在荷蘭,在 2000 年審查了從綠硫細菌的 PPC 結構的資料。</STRONG></P>
<P><BR><STRONG>以前的努力,以研究蛋白質振動使用粗糙逼近和通常的結論振動是噪音。</STRONG></P>
<P><BR><STRONG>做這個模擬的模式的主要區別是,系統不分成激子和環境,但把它們都放在一起作為一個大型的多體系統,說下巴"我們採取了完全整體的辦法。</STRONG></P>
<P><BR><STRONG>這使得它非常複雜的變數和一個已跟蹤的事情,這意味著,通過計算它是很難.</STRONG></P>
<P><BR><STRONG>瞭解這些蛋白質結構可以協助建立類似結構的量子器件。</STRONG></P>
<P><BR><STRONG>如果在電能轉換為化學能源使用相似的結構,則它可以揭示如何模仿人造太陽能電池中的光合作用的效率高價格。</STRONG></P>
<P><BR><STRONG>一個好的假說</STRONG></P>
<P><STRONG>在加拿大的多倫多大學的葛列格 · 斯科爾斯稱讚小組,進行詳細的分析,說結論符合的拼圖碎片,在最近的實驗中出現的一些。</STRONG></P>
<P><BR><STRONG>雖然斯科爾斯認為分析是"原則理念的足夠證據,他說直接實驗將需要在完成確認結論。</STRONG></P>
<P><BR><STRONG>從這個角度來看這項工作真正有利於一些重要的事情。因為它給了我們一個假設,[和現在] 我們可以去和測試它,他說。</STRONG></P>
<P><BR><STRONG>研究中自然物理描述.</STRONG></P>
<P><BR><STRONG>關於作者</STRONG></P>
<P><BR><STRONG>馬蹄蓮惱火是一個設在美國的科學作家</STRONG></P>
<P><STRONG></STRONG> </P>
<P><STRONG></STRONG> </P>
<P><STRONG>引用:</STRONG><A href="http://translator.live.com/BV.aspx?ref=IE8Activity&a=http%3A%2F%2Fphysicsworld.com%2Fcws%2Farticle%2Fnews%2F2013%2Fjan%2F11%2Fproteins-boost-quantum-coherence-in-bacteria"><STRONG>http://translator.live.com/BV.aspx?ref=IE8Activity&a=http%3A%2F%2Fphysicsworld.com%2Fcws%2Farticle%2Fnews%2F2013%2Fjan%2F11%2Fproteins-boost-quantum-coherence-in-bacteria</STRONG></A></P>
<P> </P>
頁:
[1]